Оксидаза D-аминокислот (DAAO, КФ 1.4.3.3) – фермент класса оксидоредуктаз с FAD-зависимым активным центром. Он превращает D-аминокислоты в их иминные аналоги, одновременно происходит восстановление кофактора FAD. Полученные иминокислоты неферментативно гидролизуются до α-кетокислот и иона аммония, в то время как восстановленный FAD окисляется молекулярным кислородом с образованием пероксида водорода. В связи с этим DAAO считается маркерным ферментом, указывающим на образование активных форм кислорода в пероксисомах. 
Оксидаза D-аминокислот характеризуется строгой стереоселективностью и широким спектром субстратной специфичности. Со времени первой идентификации фермента Кребсом в 1935 г. и последующей очистки белка из почек свиньи он подвергался обширным исследованиям, став прототипом FAD-зависимых ферментов класса дегидрогеназ-оксидаз. DAAO широко распространена в природе. Активность фермента была обнаружена у большинства эукариотических организмов, единственным исключением являются растения. Белок из различных источников, от микроорганизмов до млекопитающих, включая человека, был получен и охарактеризован. Функции DAAO варьируются для каждого организма.